微管(Microtubule)可在所有哺乳類動物細胞中存在，除了紅細胞(紅血球)外，所有微管均由約55kD的α及β微管蛋白(tubulin)組成。它們正常時以β二聚體形式存在，并以頭尾相連的方式聚合，形成微管蛋白原纖維(protofilament)，一般由13根這樣的原纖維構成一個中空的微管，直徑22~25nm.少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管確定膜性細胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作為膜泡運輸的導軌。微管是細胞骨架的架構主干，并也是某些胞器的主體，例如中心粒(centriole)就是由9組3聯微管組成的構造，而真核生物的纖毛(cilium)與鞭毛(flagellum)也是由以微管為9+2結構，即由9個二聯微管和一對中央微管構成，其中二聯微管由AB兩個管組成，A管由13條原纖維組成，B管由10條原纖維組成，兩者共享5條。A管對著相鄰的B管伸出兩條動力蛋白臂，并向鞭毛中央發出一條輻。基體的微管組成為9+0，并且二聯微管為三聯微管所取代，結構類似于中心粒。組成的軸絲(axoneme)為主體。

　　從各種組織中提純微管蛋白可以發現還存在一些其他蛋白成分(5%-20%)，稱之謂微管相關蛋白(microtube associated proteins MAPs)。這些蛋白具有組織特異性，表現出從相同αβ二聚體聚合形成的微管具有獨特的性質，已從人類不同組織中發現了多種α及β微管蛋白，并追蹤微管基因表現出部分基因家族，某些基因被認為是編碼獨特的微管蛋白。

　　微管形成的有些結構是比較穩定的，是由于微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處于動態的聚合和災變(一種突然的，迅速的，一般不可逆轉的分解)狀態，這是實現其功能所必需的性質(如紡錘體)。與秋水仙素(colchicine)結合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白單體繼續添加，進而破壞紡錘體的結構，長春花堿具有類似的功能。紫杉酚(taxol)，能促進微管的聚合，并使已形成的微管穩定，然而這種穩定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂，成為癌癥治療的新希望。

　　在人類至少發現兩種明顯區別的α-微管蛋白及三種明顯區別的β-微管基因，它們產生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于這些編碼在結構組分上十分近似蛋白質分子，在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞型，尚待深入研究。

　　除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位于細胞內的微管組織中心(microtubule organizing center， MTOC)，是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。環球網校整理而delta與epsilon則被認為與中心體(centrosome)的結構與形成有關。其他尚有eta， zeta， theta等等多種變異，不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲里，可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關，進一步詳情仍待研究 .

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