(一)基本結構

　　四鏈結構，是構成 Ig 分子的基本單位。

　　1. 重鏈和輕鏈(heavy chain and light chain, H 鏈和 L 鏈)

　　(1) 重鏈

　　類：根據 H 鏈恒定區氨基酸序列及抗原性不同，H 鏈可分為 γ、α、µ、δ 和 ε 五類， 相應的 Ig 分別被命名為 IgG、IgA、IgM、IgD 和 IgE。

　　亞類：

　　(2) 輕鏈

　　型：根據 L 鏈恒定區氨基酸序列及抗原性不同可分為 κ 型和 λ 型，相應的 Ig 分別被 命名為 κ 型和 λ 型。

　　2. 可變區和恒定區(variable region and constant region)

　　V區： VH、VL。

　　C區： CH、CL。

　　高變區(hypervariable regions，HVR)： VH和VL中各有 3 個高變區。VH和VL的 6 個 高變區共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site, ABS)。HVR是抗體和抗原決定基 互補結合的關鍵部位，所以又被稱為互補決定區(complementarity-determining regions, CDRs)。CDRs決定抗體的特異性和親和力。

　　3. 結構域(domains)

　　約 110 氨基酸組成，是 Ig 發揮各種功能的基本單位，又稱為功能區。

　　4. 鉸鏈區(hinge region) 位于CH1和CH2之間，富含脯氨酸，使Ig伸曲自如，便于與抗原表位結合。

　　(二)免疫球蛋白的輔助成分

　　1. J 鏈(joining chain)

　　參與 IgA 二聚體和 IgM 五聚體的連接。

　　2. 分泌片

　　具有保護分泌型 IgA 的作用，并介導 IgA 的轉運。

　　(三)免疫球蛋白的水解片段

　　1. 木瓜蛋白酶水解片段：兩個 Fab 和一個 Fc。

　　2. 胃蛋白酶水解片段：一個具有雙價抗體活性的F(ab’)2段。

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