2020臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學備考:酶的催化作用


【酶的催化作用概述】
1.酶的分子結構與催化作用:化學本質為蛋白質的天然酶,可分為單純蛋白質的酶、結合蛋白質的酶兩類。單純酶就是單純蛋白質,結合酶包括酶蛋白和輔助因子,酶蛋白決定著反應的特異性。輔助因子包括輔酶和輔基,輔酶與酶蛋白結合疏松,輔基與酶蛋白結合緊密。
2.酶的活性中心:指酶分子能與底物結合并發(fā)生催化作用的局部空間結構。凡具有活性的酶都具有活性中心,活性中心內有必需集團,它包含兩個集團(結合集團和催化集團),其特點是與催化作用直接相關,是酶發(fā)揮催化作用的關鍵部位。
3.酶促反應的特點
(1)高度的催化效率:降低了反應的活化能。
(2)高度特異性(絕對、相對和立體異構特異性)。
(3)可調節(jié)性。
(4)不穩(wěn)定性。
【酶的催化作用易錯易混辨析】
輔酶結合松散,易除去,而輔基結合牢固,不易除去。
【酶的催化作用練習題】
一、A1型選擇題
1.關于酶的正確敘述是
A.不能在胞外發(fā)揮作用
B.大多數酶的化學本質是核酸
C.能改變反應的平衡點
D.能大大降低反應的活化能
E.與底物結合都具有絕對特異性
【知識點隨手練參考答案及解析】
一、A1型選擇題
1.D
【答案解析】(1)既有在體內發(fā)揮作用的酶,也有在體外發(fā)揮作用的酶。(2)大多數酶的化學本質是蛋白質,少數酶(核酶)是核糖核酸。(3)酶只能縮短達到化學反應平衡的時間,但不能改變反應的平衡點。(4)酶能大大降低反應的活化能,因此可加快反應速度。(5)有的酶只能與特定結構的底物分子結合,進行一種專一的反應,稱為絕對特異性。但有的酶可與一類底物結合,呈相對特異性。
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