生物化學第五章酶類復習筆記_2016年臨床執業醫師考試生物化學筆記精選

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　第一節概述

　　一、定義

　　酶是一種生物催化劑，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）是有催化功能的蛋白質。

　　二、人們對酶的認識過程

　　1833年佩延(Payen)和Persoz從麥芽中抽提出一種對熱敏感的物質，這種物質能將淀粉水解成可溶性糖，被稱為淀粉糖化酶 (diastase)，意思是“分離”。所以后人命名酶時常加詞尾-ase。由于他們用乙醇沉淀等方法提純得到了無細胞的酶制劑，并發現了酶的催化特性和熱不穩定性，所以一般認為他們首先發現了酶。

　　19世紀西方對發酵現象的研究推動了對酶的進一步研究。巴斯德提出“酵素”一詞，認為只有活的酵母細胞才能進行發酵。現在日本還經常使用“酵素”一詞(ferment)。1878年德國人庫恩(Kuhne)提出“Enzyme”一詞，意為“在酵母中”。1896年德國人巴克納 (Buchner)兄弟用石英砂磨碎酵母細胞，得到了能催化發酵的無細胞濾液，證明發酵是一種化學反應，與細胞的活力無關。這項發現涉及到了酶的本質，有人認為這是酶學研究的開始。

　　1913年米凱利斯(Michaelis)和門頓(Menten)利用物理化學方法提出了酶促反應的動力學原理—米氏學說，使酶學可以定量研究。1926年美國人J. B. Sumner從刀豆中結晶出脲酶(第一個酶結晶)，并提出酶是蛋白質的觀點。后來陸續得到多種酶的結晶，證明了這種觀點，薩姆納因而獲得1947年諾貝爾獎。此后多種酶被發現、結晶、測定結構，并產生了酶工程等分支學科。

　　進入80年代后，核糖酶(ribozyme)、抗體酶、模擬酶等相繼出現，酶的傳統概念受到挑戰。1982年Cech等發現四膜蟲26S rRNA前體具有自我剪接功能，并于1986年證明其內含子L-19 IVS具有多種催化功能。此后陸續發現多種具有催化功能的RNA，底物也擴大到DNA、糖類、氨基酸酯。還有人在實驗室中設計合成新的核糖酶。甚至有人發現博萊霉素等肽類抗生素也有催化能力。這些新發現不僅增加了對酶的本質的研究，也有助于對生命起源等問題的探討，使酶學研究進入新的階段。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　三、酶的特性（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　酶是生物體產生的，有催化能力的蛋白質。細胞內的蛋白質，90%都有催化活性。酶是一種生物催化劑，與一般催化劑一樣，只改變反應速度，不改變化學平衡，并在反應前后本身不變。但酶作為生物催化劑，與一般的無機催化劑相比有以下特點：

　　1.催化效率高酶的催化效率比無機催化劑高106-1013倍。舉例來說，1mol馬肝過氧化氫酶在一定條件下可催化5×106摩爾過氧化氫分解，在同樣條件下1mol 鐵只能催化6×10-4摩爾過氧化氫分解。因此，這個酶的催化效率是鐵的1010倍。也就是說，用過氧化氫酶在1秒內催化的反應，同樣數量的鐵需要300 年才能反應完。

　　2.專一性強一般催化劑對底物沒有嚴格的要求，能催化多種反應，而酶只催化某一類物質的一種反應，生成特定的產物。因此酶的種類也是多種多樣的。酶催化的反應稱為酶促反應，酶促反應的反應物稱為底物。酶只催化某一類底物發生特定的反應，產生一定的產物，這種特性稱為酶的專一性。

　　各種酶的專一性不同，包括結構專一性和立體專一性兩大類，結構專一性又有絕對專一性和相對專一性之分。絕對專一性指酶只催化一種底物，生成確定的產物。如氨基酸：tRNA連接酶，只催化一種氨基酸與其受體tRNA的連接反應。相對專一性指酶催化一類底物或化學鍵的反應。如醇脫氫酶可催化許多醇類的氧化反應。還有許多酶具有立體專一性，對底物的構型有嚴格的要求。如乳酸脫氫酶只能催化L-乳酸，不能催化D-乳酸的反應。

　　3.反應條件溫和酶促反應不需要高溫高壓及強酸強堿等劇烈條件，在常溫常壓下即可完成。

　　4.酶的活性受多種因素調節無機催化劑的催化能力一般是不變的，而酶的活性則受到很多因素的影響。比如底物和產物的濃度、pH值以及各種激素的濃度都對酶活有較大影響。酶活的變化使酶能適應生物體內復雜多變的環境條件和多種多樣的生理需要。生物通過變構、酶原活化、可逆磷酸化等方式對機體的代謝進行調節。

　　5.穩定性差酶是蛋白質，只能在常溫、常壓、近中性的條件下發揮作用。高溫、高壓、強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽、超聲波、劇烈攪拌、甚至泡沫的表面張力等都有可能使酶變性失活。不過自然界中的酶是多種多樣的，有些酶可以在極端條件下起作用。有些細菌生活在極端條件下，如超噬熱菌可以生活在90℃以上環境中，高限為 110℃;噬冷菌最適溫度為-2℃，高于10℃不能生長;噬酸菌生活在pH1以下，噬堿菌的最適pH大于11;噬壓菌最高可耐受1035個大氣壓。這些噬極菌的胞內酶較為正常，但胞外酶卻可以耐受極端條件的作用。有些酶在有機溶劑中可以催化在水相中無法完成的反應。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　四、酶的命名與分類

　　1.命名（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　酶的命名法有兩種：習慣命名與系統命名。習慣命名以酶的底物和反應類型命名，有時還加上酶的來源。習慣命名簡單，常用，但缺乏系統性，不準確。 1961年國際酶學會議提出了酶的系統命名法。規定應標明酶的底物及反應類型，兩個底物間用冒號隔開，水可省略。如乙醇脫氫酶的系統命名是：醇：NAD+ 氧化還原酶。

　　2.分類

　　按照催化反應的類型，國際酶學委員會將酶分為六大類。在這六大類里，又各自分為若干亞類，亞類下又分小組。亞類的劃分標準：氧化還原酶是電子供體類型，移換酶是被轉移基團的形狀，水解酶是被水解的鍵的類型，裂合酶是被裂解的鍵的類型，異構酶是異構作用的類型，合成酶是生成的鍵的類型。

　　(1)氧化還原酶催化氧化還原反應，如葡萄糖氧化酶，各種脫氫酶等。是已發現的量最大的一類酶，其氧化、產能、解毒功能，在生產中的應用僅次于水解酶。需要輔因子，可根據反應時輔因子的光電性質變化來測定。按系統命名可分為19亞類，習慣上可分為4個亞類：

　　²脫氫酶：受體為NAD或NADP，不需氧。

　　²氧化酶：以分子氧為受體，產物可為水或H2O2，常需黃素輔基。

　　²過氧物酶：以H2O2為受體，常以黃素、血紅素為輔基

　　²氧合酶(加氧酶)：催化氧原子摻入有機分子，又稱羥化酶。按摻入氧原子個數可分為單加氧酶和雙加氧酶。

　　(2)移換酶類催化功能基團的轉移反應，如各種轉氨酶和激酶分別催化轉移氨基和磷酸基的反應。移換酶也叫轉移酶，多需要輔酶，但反應不易測定。按轉移基團性質，可分為8個亞類，較重要的有：

　　²一碳基轉移酶：轉移一碳單位，與核酸、蛋白質甲基化有關。

　　²磷酸基轉移酶：常稱為激酶，多以ATP為供體。少數蛋白酶也稱為激酶(如腸激酶)。

　　²糖苷轉移酶：與多糖代謝密切相關，如糖原磷酸化酶。

　　(3)水解酶類催化底物的水解反應，如蛋白酶、脂肪酶等。起降解作用，多位于胞外或溶酶體中。有些蛋白酶也稱為激酶。可分為水解酯鍵(如限制性內切酶)、糖苷鍵(如果膠酶、溶菌酶等)、肽鍵、碳氮鍵等11亞類。

　　(4)裂合酶類催化從底物上移去一個小分子而留下雙鍵的反應或其逆反應。包括醛縮酶、水化酶、脫羧酶等。共7個亞類。

　　(5)異構酶類催化同分異構體之間的相互轉化。包括消旋酶、異構酶、變位酶等。共6個亞類。

　　(6)合成酶類催化由兩種物質合成一種物質，必須與ATP分解相偶聯。也叫連接酶，如DNA連接酶。共5個亞類。

　　3.酶的編號

　　國際酶學委員會根據酶的類別，給每種酶規定了統一的編號。酶的編號由EC和4個用圓點隔開的數字組成。EC表示酶學委員會，第一個數字表示酶的類別，第二個數字表示酶的亞類，第三個數字表示酶的小組，第四個數字表示酶在小組中的序列號。如EC1.1.1.1表示這個酶是氧化還原酶，電子供體是醇，電子受體是NAD+,序列號是1，即乙醇脫氫酶。胰蛋白酶的編號是EC3.4.4.4，4個數字分別表示它的類型是水解酶;水解的鍵是肽鍵;是內切酶而不是外切酶;序列號是4。多功能酶可以有多個編號。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　五、酶的活力（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　1.定義指酶催化一定化學反應的能力。

　　2.單位在特定條件下，1分鐘內轉化1微摩爾底物所需的酶量為一個活力單位(U)。溫度規定為25度，其他條件取反應的最適條件。

　　比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。單位是u/mg。比活越高則酶越純。

　　轉化數：每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內能催化的底物分子數(TN)。相當于酶反應的速度常數kp。也稱為催化常數(Kcat)。1/kp稱為催化周期。碳酸酐酶是已知轉換數最高的酶之一，高達36×106每分，催化周期為1.7微秒。

　　3.測定一般采用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準，所以多用產物來測定。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　第二節酶的結構（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　一、酶分子的化學組成

　　酶的本質是蛋白質。酶與其他蛋白一樣，由氨基酸構成，具有一、二、三、四級結構。酶也會受到某些物理、化學因素作用而發生變性，失去活力。酶分子量很大，具有膠體性質，不能透析。酶也能被蛋白酶水解。

　　1.輔因子

　　有些酶完全由蛋白質構成，屬于簡單蛋白，如脲酶、蛋白酶等;有些酶除蛋白質外，還含有非蛋白成分，屬于結合蛋白。其中的非蛋白成分稱為輔因子 (cofactor)，蛋白部分成為酶蛋白，復合物叫全酶。輔因子一般起攜帶及轉移電子或功能基團的作用，其中與酶蛋白以共價鍵緊密結合的稱為輔基，以非共價鍵松散結合的稱為輔酶。

　　在催化過程中，輔基不與酶蛋白分離，只作為酶內載體起作用，如黃素蛋白類酶分子中的FAD、FMN輔基攜帶氫，羧化酶的生物素輔基攜帶羧基等等。輔酶則常作為酶間載體，將兩個酶促反應連接起來，如NAD+在一個反應中被還原成NADH，在另一個反應中又被氧化回NAD+。它在反應中象底物一樣，有時也稱為輔底物。

　　有30%以上的酶需要金屬元素作為輔因子。有些酶的金屬離子與酶蛋白結合緊密，不易分離，稱為金屬酶;有些酶的金屬離子結合松散，稱為金屬活化酶。金屬酶的輔因子一般是過渡金屬，如鐵、鋅、銅、錳等;金屬活化酶的輔因子一般是堿金屬或堿土金屬，如鉀、鈣、鎂等。

　　2.單體酶、寡聚酶和多酶體系

　　由一條肽鏈構成的酶稱為單體酶，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）由多條肽鏈以非共價鍵結合而成的酶稱為寡聚酶，屬于寡聚蛋白。有時在生物體內一些功能相關的酶被組織起來，構成多酶體系，依次催化有關的反應。構成多酶體系是代謝的需要，可以降低底物和產物的擴散限制，提高總反應的速度和效率。

　　有時一條肽鏈上有多種酶活性，稱為多酶融合體。如糖原分解中的脫支酶在一條肽鏈上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖轉移酶活性; 來自樟樹種子的克木毒蛋白(camphorin)由一條肽鏈組成，有三種活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷鍵，釋放一個腺嘌呤;② 依賴于超螺旋DNA構型的核酸內切酶活性，專一解旋并切割超螺旋環狀DNA形成缺口環狀和線狀DNA;③ 超氧化物歧化酶活性。來自紅色鏈孢霉的AROM多酶融合體是二聚體，每條肽鏈含五種酶活性，可催化莽草酸途徑的第二至第六步反應，由于有中間產物的傳遞通道，使催化效率大為提高。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　二、酶的活性中心

　　1.定義（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　酶是大分子，其分子量一般在一萬以上，由數百個氨基酸組成。而酶的底物一般很小，所以，直接與底物接觸并起催化作用的只是酶分子中的一小部分。有些酶的底物雖然較大，但與酶接觸的也只是一個很小的區域。因此，人們認為，酶分子中有一個活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中與底物結合并催化反應的場所。活性中心是有酶分子中少數幾個氨基酸殘基構成的，它們在一級結構上可能相距很遠，甚至位于不同的肽鏈上，由于肽鏈的盤曲折疊而互相接近，構成一個特定的活性結構。因此活性中心不是一個點或面，而是一個小的空間區域。

　　2.分類

　　活性中心的氨基酸按功能可分為底物結合部位和催化部位。前者負責識別特定的底物并與之結合。它們決定了酶的底物專一性。催化部位是起催化作用的，底物的敏感鍵在此被切斷或形成新鍵，并生成產物。二者的分別并不是絕對的，有些基團既有底物結合功能又有催化功能。

　　Koshland將酶分子中的殘基分為四類：接觸亞基負責底物的結合與催化，輔助亞基起協助作用，結構亞基維持酶的構象，非貢獻亞基的替換對活性無影響，但對酶的免疫、運輸、調控與壽命等有作用。前二者構成活性中心，前三者稱為酶的必須基團。

　　活性中心以外的部分并不是無用的，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）它們能夠維持酶的空間結構，使活性中心保持完整。在酶與底物結合后，整個酶分子的構象發生變化，這種扭動的張力使底物化學鍵容易斷裂。這種變化也要依靠非活性中心的協同作用。

　　一般單體酶只有一個活性中心，但有些具有多種功能的多功能酶具有多個活性中心。如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條109kd的肽鏈，既有聚合酶活性，又有外切酶活性。

　　3.形成過程

　　有些酶在細胞內剛剛合成或分泌時，尚不具有催化活性，這些無活性的酶的前體稱為酶原。酶原通過激活才能轉化為有活性的酶。酶原的激活是通過改變酶分子的共價結構來控制酶活性的一種機制，通過肽鏈的剪切，改變蛋白的構象，從而形成或暴露酶的活性中心，使酶原在必要時被活化成為有活性的酶，發揮其功能。

　　4.研究活性中心的方法

　　酶的底物和競爭性抑制劑的結構特點有助于研究酶的活性中心的結構。酶的最適pH及速度常數等動力學特點也可提供一些信息。

　　化學修飾在活性中心的研究中起過很重要的作用。因為活性中心的基團反應性常與其他基團不同，所以一些試劑可以專一性地與活性中心中的某種殘基反應，而不與活性中心外的殘基作用。如DFP(二異丙基氟磷酸)可與活性中心中的絲氨酸反應。TPCK(N-對甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲基酮)的專一性更強，只能與糜蛋白酶活性中心的His-57結合，稱為親和標記。它是底物類似物，烷化劑。TLCK(賴氨酸衍生物)作用于胰酶的His-46。某些試劑的專一性不強，可用差示標記法：先用底物類似物保護活性中心，加入修飾劑，與活性中心以外的基團反應，然后除去抑制劑，再加入放射性標記的試劑，此時試劑只能與活性中心的基團反應，測定放射性的位置，即可找到活性中心。

　　紫外、熒光、園二色光譜等方法也可用與活性中心的研究。在酶與底物結合時，位于底物結合部位的生色團必然會發生某種變化，從而導致其光譜的變化。這些生色團可以是酶本身帶有的，也可以人工引入。這種方法可以用來判斷活性中心的構成，也可以研究催化的反應過程。最直接最準確的方法是X-射線衍射。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　三、同工酶（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　同工酶是同一生物催化同一反應的不同的酶分子。同工酶的催化作用相同，但其功能意義有所不同。不同種生物有相同功能的酶不是同工酶。同工酶具有相同或相似的活性中心，但其理化性質和免疫學性質不同。同工酶的細胞定位、專一性、活性及其調節可有所不同。每種同工酶都有其獨特的功能意義。如乳酸脫氫酶(LDH)是由4個亞基組成的四聚體。亞基有A(M)和B(H)兩種，有5種同工酶：LDH1(H4)、LDH2(MH3)、LDH3(M2H2)、 LDH4(M3H)、LDH5(M4)。M、H兩個亞基由不同基因編碼，在不同細胞中合成速度不同，所以在不同的組織器官中5種同工酶的比例不同，經電泳分離后會得到不同的同工酶譜。人體心肌中LDH1和LDH2較多，而骨骼肌中LDH5較多。M亞基對丙酮酸的Km較高，且不受底物抑制，因而肌肉可生成大量乳酸;H亞基的Km小，并受底物抑制，隨底物增加很快飽和，所以心臟生成乳酸很少，此酶主要用于乳酸的氧化。臨床上通過分析病人血清LDH同工酶譜，有助于診斷病變發生的部位。如心肌損害時血清中LDH1升高;肺損害時LDH3升高。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　第三節酶的催化機制（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　一、酶與底物的結合

　　酶與底物結合的作用力主要是氫鍵、鹽鍵和范德華力。鹽鍵是帶電荷基團之間的靜電吸引力，疏水基團之間的作用也稱為疏水鍵。

　　酶與底物的結合是有專一性的，人們曾經用鎖和鑰匙來比喻酶和底物的關系。這種“鎖鑰學說”是不全面的。比如，酶既能與底物結合，也能與產物結合，催化其逆反應。于是又提出了“誘導契合學說”,認為當酶與底物接近時，酶蛋白受底物分子的誘導，其構象發生改變，變得有利于與底物的結合和催化。

　　二、酶加快反應速度的因素

　　酶加快反應速度主要靠降低反應的活化能，即底物分子達到活化態所需的能量。例如脲酶可使尿素水解反應的活化能由136kj/mol降到46kj/mol，使反應速度提高1014倍。酶的催化機理主要有以下幾點：

　　1.鄰近定向對一個雙分子反應，酶可以使兩個底物結合在活性中心彼此靠近，并具有一定的取向。這比在溶液中隨機碰撞更容易反應。對不同的反應，由分子間反應變成分子內反應后，反應速度可加快100倍到1011倍。

　　2.底物形變酶與底物結合時，不僅酶的構象改變，底物的構象也會發生變化。這種變化使底物更接近于過渡態，因此可以降低活化能。

　　3.酸堿催化和共價催化酶活性中心的一些殘基的側鏈基團可以起酸堿催化或共價催化的作用。酸堿催化可分為一般酸堿催化和特殊酸堿催化兩種，特殊酸堿催化是指H+和OH-的催化作用;一般酸堿催化還包括其他弱酸弱堿的催化作用。酶促反應一般發生在近中性條件，H+和OH-的濃度很低，所以酶促反應主要是一般酸堿催化。酶分子中的一些可解離集團如咪唑基、羧基、氨基、巰基常起一般酸堿催化作用，其中咪唑最活潑有效。

　　有些酶有酸堿共催化機制及質子轉移通路。四甲基葡萄糖在苯中的變旋反應如果單獨用吡啶(堿)或酚(酸)來催化，速度很慢;如果二者混合催化，則速度加快，即酸堿共催化。如果把酸和堿集中在一個分子中，即合成α-羥基吡啶，它的催化速度又加快7000倍。這是因為兩個催化集團集中在一個分子中有利于質子的傳遞。在酶-底物復合物中經常由氫鍵和共軛結構形成質子傳遞通路，從而大大提高催化效率。

　　共價催化可分為親電催化和親核催化。絲氨酸蛋白酶、含巰基的木瓜蛋白酶、以硫胺素為輔酶的丙酮酸脫羧酶都有親核催化作用。羥基、巰基和咪唑基都有親核催化作用。金屬離子和酪氨酸羥基、-NH3+都是親電基團。共價催化經常形成反應活性很高的共價中間物，將一步反應變成兩步或多步反應，繞過較高的能壘，使反應快速進行。（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）例如胰蛋白酶通過絲氨酸側鏈羥基形成酰基-酶共價中間物，降低活化能。

　　4.微環境的作用有些酶的活性中心是一個疏水的微環境，其介電常數較低，有利于電荷之間的作用，也有利于中間物的生成和穩定。如賴氨酸側鏈氨基的pK約為9，而在乙酰乙酸脫羧酶活性中心的賴氨酸側鏈pK只有6左右。

　　以上幾點都可加速反應，但每種酶不同，可同時具有其中的幾種因素。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　第四節酶促反應的動力學（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　酶促反應的動力學是研究酶促反應的速度以及影響速度的各種因素的科學。動力學研究既可以為酶的機理研究提供實驗證據，又可以指導酶在生產中的應用，最大限度地發揮酶的催化作用。

　　一、米氏方程

　　1.米氏方程的推導

　　米氏學說是1913年Michaelis和Menton建立的，認為反應分為兩步，先生成酶-底物復合物(中間產物)，再分解形成產物，釋放出游離酶。經過Briggs和Haldane的補充與發展，得到了現在的米氏方程。

　　S+E=SE=P+E

　　對于上面的反應，首先有三點假設：第一，底物大過量，即[S]》[E]。第二，在反應初期，產物濃度極小，忽略逆反應即k-2=0;第三，穩態假設，即隨著反應的進行，復合物的形成速度逐漸降低，分解加快，在某一時刻達到平衡，復合物的濃度為常數，這種狀態稱為“穩態”。體系達到穩態后，底物的消耗和產物的生成速度都是常數，且相等。經測定，酶加入體系后，在幾毫秒之內即可達到穩態，所以我們測定的初速度通常是穩態速度。在產物積累較多之前，體系一直保持穩態，所以反應速度

　　v=k2[ES]。根據穩態假設，有k1[E][S]=(k-1+k2)[ES]，即[ES]=k1[E][S]/(k-1+k2)。定義 (k-1+k2)/k1=Km，因為[E]= [E]0-[ES]，故[ES]= [E]0[S]/(Km+[S])。代入速度方程，得到v= k2[E]0[S]/(Km+[S])。因為當[ES]=[E]0時速度最大，所以Vm=k2[E]0。代入，得到下列米氏方程：

　　v=Vm×[S]/(Km+[S])

　　2.米氏常數的意義

　　米氏常數的物理意義是反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。其酶學意義在于，它是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶濃度無關。不同的酶其Km不同，同種酶對不同底物也不同。在k2極小時1/Km可近似表示酶與底物的親和力，1/Km越大，親和力越大。在酶的多種底物中，Km最小的底物叫做該酶的天然底物。

　　3.米氏常數的測定

　　從酶的v-[s]圖上可以得到Vm，再從1/2Vm處讀出[s]，即為Km。但實際上只能無限接近Vm，卻無法達到。為得到準確的米氏常數，可以把米氏方程加以變形，使它相當于線性方程，通過作圖得到準確的米氏常數。

　　雙倒數作圖法將方程改寫為

　　1/v=Km/Vm×1/[S]+1/Vm

　　實驗時在不同的底物濃度測定初速度，以1/v對1/[S]作圖，直線外推與橫軸相交，橫軸截踞為-1/Km，縱軸截踞為1/Vm。此法稱為Lineweaver-Burk作圖法，應用最廣，但實驗點常集中在左端，作圖不易準確。

　　Eadie-Hofstee法將方程改寫為

　　v=-Km×v/[S]+Vm

　　以v對v/[S]作圖，直線斜率為-Km。

　　4.其他動力學參數（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　Kcat/Km稱為酶的專一性常數，它不受非生產性結合與中間產物積累的影響，可以表示酶對相互競爭的幾種底物的專一性。生理條件下許多反應的底物濃度是很低的。在底物濃度很低時，v=(Kcat/Km)[E][S]，即Kcat/Km是表觀二級速度常數。因為Kcat /Km=k3k1/(k2+k3)，所以它小于k1，即小于酶和底物復合物生成的速度常數。它不是真實的微觀速度常數，只有當反應的限速步驟是酶與底物的相互碰撞時，它才是真實的微觀速度常數。擴散限制決定了速度常數的上限是108-109mol-1s-1，碳酸酐酶、磷酸丙糖異構酶、乙酰膽堿酯酶等都接近這一極限，說明他們的進化已經很完善。

　　反應級數：對于xA+yB=p的反應，其速度v=k[A]a[B]b，對底物A是a級，對底物B是b級，整個反應的級數是a+b級。反應分子數是指在最慢的一步反應中，參加的最低分子數目。它是指反應機制，必須是整數;而反應級數是通過實驗測得的，可以是小數。根據米氏方程，當底物濃度遠大于米氏常數時，v=Vm，是零級反應;反之，v=(Vm/Km)[s]，是一級反應。而中間部分則是混合級反應。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　二、多底物反應的機制

　　許多酶催化的反應比較復雜，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）包含一種以上底物，它們的反應按分子數分為幾類，單分子稱為uni，雙分子稱為bi，三分子為ter，四分子為quad。較為常見的是雙底物雙產物反應，稱為bi-bi反應：

　　A+B→P+Q

　　目前認為大部分雙底物反應可能有三種反應機理：

　　1.依次反應機理

　　需要NAD+或NADP+的脫氫酶的反應就屬于這種類型。輔酶作為底物A先與酶生成EA，再與底物B生成三元復合物EAB，脫氫后生成產物P，最后放出還原型輔酶NADH或NADPH。

　　2.隨機機理

　　底物的加入和產物的放出都是隨機的，無固定順序。如糖原磷酸化的反應。

　　3.乒乓機制

　　轉氨酶是典型的乒乓機制，酶首先與底物A(氨基酸)作用，產生中間產物EA，底物中的氨基轉移到輔酶，使輔酶中的磷酸吡哆醛變成磷酸吡哆胺，即 EA轉變為FP，然后放出產物P(α-酮酸)，得到酶F，再與底物B(另一個酮酸)作用，放出產物Q(相應的氨基酸)和酶E。由乙酰輔酶A、ATP和 HCO3-三個底物生成丙酰輔酶A的反應也屬于乒乓機制。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　三、影響反應速度的因素

　　(一)pH的影響大部分酶的活力受pH值的影響，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）在一定的pH值活力最高，稱最適pH。一般酶的最適pH在6-8，少數酶需偏酸或堿性條件。如胃蛋白酶最適pH在1.5，而肝精氨酸酶在9.7。

　　pH影響酶的構象，也影響與催化有關基團的解離狀況及底物分子的解離狀態。最適pH有時因底物種類、濃度及緩沖溶液成分不同而變化，不是完全不變的。

　　大部分酶的pH-酶活曲線是鐘形曲線，但也有少數酶只有鐘形的一半，甚至是直線。如木瓜蛋白酶底物的電荷變化對催化沒有影響，在pH4-10之間是一條直線。

　　(二)溫度的影響酶活隨溫度變化的曲線是鐘形曲線，有一個最高點，即最適溫度。溫血動物的酶最適溫度是35-40度，植物酶在40-50度。這是溫度升高時化學反應加速 (每升溫10℃反應速度加快1-2倍)與酶失活綜合平衡的結果。一般酶在60度以上變性，少數酶可耐高溫，如牛胰核糖核酸酶加熱到100度仍不失活。干燥的酶耐受高溫，而液態酶失活快。

　　最適溫度也不是固定值，它受反應時間影響，酶可在短時間內耐受較高溫度，時間延長則最適溫度降低。

　　熱失活的活化能一般為50-100Kcal/mol，比一般反應的活化能高10倍，在30℃以下是穩定的。

　　(三)激活劑的影響凡是能提高酶活性的物質都稱為激活劑。大部分激活劑是離子或簡單有機化合物。按照分子大小，可分為三類：

　　1.無機離子可分為金屬離子、氫離子和陰離子三種。起激活劑作用的金屬離子有鉀、鈉、鈣、鎂、鋅、鐵等，原子序數在11-55之間，其中鎂是多種激酶及合成酶的激活劑。陰離子的激活作用一般不明顯，較突出的是動物唾液中的α淀粉酶受氯離子激活，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）溴的激活作用稍弱。

　　激活劑的作用有選擇性，對另一種酶可能起抑制作用。有些離子還有拮抗作用，如鈉抑制鉀的激活作用，鈣抑制鎂。有些金屬離子可互相替代，如激酶的鎂離子可用錳取代。激活劑的濃度也有影響，濃度過高可能起抑制作用。如對于NADP+合成酶，鎂離子濃度在5-10×10-3M時起激活作用，在 30×10-3M時酶活下降。

　　2.中等大小有機分子某些還原劑如半胱氨酸、還原型谷胱甘肽、氰化物等，能激活某些酶，打開分子中的二硫鍵，提高酶活，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）如木瓜蛋白酶、D-甘油醛-3-磷酸脫氫酶等。另一種是EDTA，可螯合金屬，解除重金屬對酶的抑制作用。

　　3.蛋白質類指可對某些無活性的酶原起作用的酶。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　(四)抑制劑(inhibitor)的作用

　　使酶活力下降，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）但不引起酶蛋白變性的作用稱為抑制作用。能引起抑制作用的物質叫做酶的抑制劑。抑制劑與酶分子上的某些必需基團反應，引起酶活力下降，甚至喪失，但并不使酶變性。研究抑制作用有助于對酶的作用機理、生物代謝途徑、藥物作用機制的了解。抑制作用根據可逆性可分為兩類：可逆抑制與不可逆抑制。

　　1.不可逆抑制(irreversible inhibition) 此類抑制劑通常以共價鍵與酶結合，不能用透析、超濾等方法除去。按抑制劑的選擇性，又可分為專一性與非專一性不可逆抑制劑。前者只能與活性部位的基團反應，后者可與多種基團反應。如對活性部位基團的親和力比對其他基團大三個數量級，即為專一性抑制劑。有時因作用對象及條件不同，某些非專一性抑制劑會轉化，產生專一性抑制作用。常用來判斷專一性的方法有：有底物保護現象、有化學計量關系，且作用后酶完全失活、與失活的酶不反應。

　　常見的不可逆抑制劑有：

　　²有機磷化合物可與酶中與酶活直接相關的絲氨酸上的羥基牢固結合，從而抑制某些蛋白酶及酯酶，是專一性抑制劑。此類化合物強烈抑制膽堿酯酶，使乙酰膽堿堆積，引起一系列神經中毒癥狀，又稱為神經毒劑。二戰中使用過的DFP及有機磷殺蟲劑都屬于此類。當有大量底物存在時，底物先與酶的活性部位結合，抑制作用就會減弱，稱為底物保護作用。有機磷與酶結合后雖不解離，但有時可用肟化物(含-CH=NOH基)或羥肟酸把酶上的磷酸根除去，使酶恢復活性。臨床上用的解磷定 (PAM)就是此類化合物。

　　²有機砷、汞化合物與巰基作用，抑制含巰基的酶。如對氯汞苯甲酸，可用過量巰基化合物如半胱氨酸或還原型谷胱甘肽解除。砷化物可破壞硫辛酸輔酶，從而抑制丙酮酸氧化酶系統。路易斯毒氣(CHCl=CHAsCl2)能抑制幾乎所有的巰基酶。砷化物的毒性不能用單巰基化合物解除，可用過量雙巰基化合物解除，如二巰基丙醇等。它是臨床上重要的砷化物及重金屬中毒的解毒劑。

　　²氰化物與含鐵卟啉的酶(如細胞色素氧化酶)中的Fe2+結合，使酶失活而抑制細胞呼吸。

　　²重金屬銀、銅、鉛、汞等鹽類能使大多數酶失活，可用螯合劑如EDTA解除。可能是與酶分子中的巰基發生反應，或置換酶中的金屬離子。

　　²烷化劑主要是含鹵素的化合物，如碘乙酸、碘乙酰胺、鹵乙酰苯等，是一種非專一性抑制劑，可以烷化巰基，使酶失活。常用于鑒定酶中巰基。

　　²自殺底物以潛伏狀態存在，與某些酶的活性中心結合后被激活，產生抑制作用。此類抑制劑有高度專一性，只有遇到靶子酶時才轉變。也稱為Kcat型專一性不可逆抑制劑。另一類專一性不可逆抑制劑稱為Ks型，是底物類似物，如TPCK等。

　　2.可逆抑制與酶的結合是可逆的，可用透析法除去抑制劑，恢復酶活。根據抑制劑與底物的關系，可逆抑制可分為三種：

　　(1)競爭性抑制抑制劑結構與底物類似，與酶形成可逆的EI復合物但不能分解成產物P。抑制劑與底物競爭活性中心，從而阻止底物與酶的結合。可通過提高底物濃度減弱這種抑制。最典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制。競爭性抑制劑使Km增大，Km'=Km×(1+I/Ki)，Vm不變。

　　競爭性抑制最常見，磺胺類藥物就是競爭性抑制劑，如對氨基苯磺胺。它與對氨基苯甲酸相似，可抑制細菌二氫葉酸合成酶，從而抑制細菌生長繁殖。人體可利用食物中的葉酸，而細菌不能利用外源的葉酸，所以對此類藥物敏感。抗菌增效劑TMP可增強磺胺的藥效，因為其結構與二氫葉酸類似，可抑制細菌二氫葉酸還原酶，但很少抑制人體二氫葉酸還原酶。（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）它與磺胺配合使用，可使細菌的四氫葉酸合成受到雙重阻礙，嚴重影響細菌的核酸及蛋白質合成。

　　植物中的某些生物堿如毒扁豆堿是膽堿酯酶的競爭性抑制劑，含季銨基團，與乙酰膽堿類似，能抑制膽堿酯酶活力。

　　(2)非競爭性抑制酶可以同時與底物和抑制劑結合，兩者沒有競爭。但形成的中間物ESI不能分解成產物，因此酶活降低。非競爭抑制劑與酶活性中心以外的基團結合，大部分與巰基結合，破壞酶的構象，如一些含金屬離子(銅、汞、銀等)的化合物。亮氨酸是精氨酸酶的非競爭抑制劑，EDTA絡合金屬引起的抑制也是非競爭抑制，如對需要鎂離子的己糖激酶的抑制。非競爭性抑制使Km不變，Vm變小。

　　(3)反競爭性抑制酶與底物結合后才能與抑制劑結合，復合物不能生成產物。反競爭性抑制劑使Km和Vm都變小。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　第五節酶的調節（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　生物體通過調節酶的功能來控制代謝速度。酶的調節機制有兩類，一是對酶數量的調節，另一類是對酶活性的調節。前者通過控制酶的合成與降解速度來控制酶量，作用緩慢而持久，稱粗調;后者改變酶的活性，效果快速而短暫，稱細調。

　　一、酶活性的調節

　　(一)變構調節

　　1.定義

　　有些酶在專一性的變構效應物的誘導下，結構發生變化，使催化活性改變，稱為變構酶或別構酶(allosteric enzyme)。使酶活增加的效應物稱為正調節物，反之稱為負調節物。變構酶是寡聚酶，分子中除活性中心外還有別構中心(調節中心)。兩個中心可在同一亞基，也可在不同亞基。有活性中心的亞基稱為催化亞基，有別構中心的亞基稱為調節亞基。別構效應也可擴展到非酶蛋白，如血紅蛋白與氧結合的過程中也有別構效應。

　　2.分類

　　大部分別構酶的v-[S]曲線呈S形，與米氏酶不同。這種曲線表明酶與一分子底物(或效應物)分子結合后，其構象發生改變，有利于后續分子的結合，稱為正協同效應。這種現象有利于對反應速度的調節，在未達到最大反應速度時，底物濃度的略微增加，將使反應速度有極大提高。所以正協同效應使酶對底物濃度的變化極為敏感。

　　另一類別構酶具有負協同效應，其動力學曲線類似雙曲線，在底物濃度較低時反應速度變化很快，但繼續下去則速度變化緩慢（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）。所以負協同效應使酶對底物濃度變化不敏感。

　　3.判斷

　　有一些沒有別構效應的酶也可產生類似的曲線，所以作圖法不能完全作為判斷別構酶的依據。可用Rs值(saturation ratio，飽和比值)([S]90%V/[S]10%V)來定量地區分三種酶：Rs等于81為米氏酶，大于81則有正協同效應，反之為負協同。更常用的是Hill系數法，以log(v/(Vm-v))對log[S]作圖，曲線的最大斜率h稱為Hill系數，米氏酶等于1，正協同酶大于1，負協同小于1。

　　4.機

　　齊變模型(M. W. C.)：認為酶分子中所有原子的構象相同，無雜合狀態。在低活性的緊張態(tight，T)和高活性的松弛態(relaxed form，R)之間存在平衡，效應物使平衡移動，從而改變酶的活性。此模型不適于負協同的酶。

　　序變模型(K.N.F.)：認為各個亞基可以雜合存在，變構是由于配體的誘導，而不是因為平衡的移動。協同性取決于與配體結合的亞基對空位亞基的影響。此模型對兩種酶都適用。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　5.舉例

　　(1)天冬氨酸轉氨甲酰酶(ATCase)：（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　這是嘧啶合成途徑的第一個酶，受到CTP的反饋抑制，可被ATP激活。Asp、氨甲酰磷酸均有正同促效應，CTP有異促效應，可使酶的S形程度增大，即Rs值減小，CTP之間具有正協同作用，n=3。ATP使Rs增大，當達到飽和時即成為雙曲線。ATP和CTP都只改變酶的親和力，而不影響 Vm。琥珀酸是天冬氨酸的類似物，在天冬氨酸濃度高時是競爭性抑制劑，而當天冬氨酸不足時則可模擬天冬氨酸的正調控變構作用而成為激活劑。

　　此酶共12個亞基，其中催化和調節亞基各6個。分子結構為2個C3中間夾著3個R2，活性中心位于兩個催化亞基中間。別構中心位于調節亞基的遠端，通過變構影響催化亞基的活性。

　　(2)磷酸甘油醛脫氫酶GDP

　　共四個亞基，Km1和Km2都較小，易與NAD+結合，即在低底物濃度時反應較快;而Km3則增大了100倍，很難與NAD+反應。這是由構象變化引起的。在生物體內，當NAD+不足時可以保證酵解的進行，而當過NAD+多時則供給其它反應，避免造成酸中毒。

　　(二)共價調節

　　這種調節是通過酶促共價修飾使其在活性形式與非活性形式之間轉變。最典型的例子是動物組織的糖原磷酸化酶，它催化糖原分解產生葡萄糖-1-磷酸。這個酶有兩種形式：高活性的磷酸化酶a和低活性的磷酸化酶b。前者是四個亞基的寡聚酶，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）每個亞基含有一個磷酸化的絲氨酸殘基。這些磷酸基是活性必需的，在磷酸化酶磷酸酶的作用下可水解除去，變成兩個低活性的半分子：磷酸化酶b。磷酸化酶b在磷酸化酶激酶的催化下又可以接受ATP的磷酸基變成磷酸化酶 a。

　　共價調節酶可以將化學信號放大。一分子磷酸化酶激酶可以在短時間內催化數千個磷酸化酶b，每個產生的磷酸化酶a又可催化產生數千個葡萄糖-1-磷酸，這樣就構成了兩步的級聯放大。實際上這是腎上腺素使糖原急劇分解的更長的級聯放大的一部分。

　　另一類共價調節酶是大腸桿菌谷氨酰胺合成酶等，它們接受ATP轉來的腺苷酰基的共價修飾，或酶促脫去腺苷酰基而調節活性。此外，酶原的激活也是一種共價調節。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　(三)酶原(proenzyme; zymogen)激活（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　消化道分泌的蛋白酶往往以無活性的酶原形式分泌，到達目的地時才被激活。這樣可以避免對消化腺的水解。

　　胰凝乳蛋白酶原先被胰蛋白酶切割，產生π-胰凝乳蛋白酶，π-胰凝乳蛋白酶活性高，但不穩定，自相切割產生活性較低但穩定的α-胰凝乳蛋白酶。酶原激活后構象發生變化，形成疏水口袋，即有活性的酶。

　　胃蛋白酶原中已形成完整的活性中心，但酶原中有一段堿性序列與活性中心形成鹽橋，將活性中心堵塞。在pH5以下時，酶原可自動激活，失去44個殘基的前體片段。激活的酶還可再激活其它酶原。

　　胰蛋白酶原可被腸激酶激活，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）然后激活胰凝乳蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原及羧肽酶原。所以胰蛋白酶是胰臟蛋白酶原的共同激活劑。

　　酶原激活有時會切掉很多殘基，如牛羧肽酶B激活時要從505個殘基中切掉約200個殘基。

　　(四)激促蛋白和抑制蛋白

　　鈣調蛋白(C AM)與鈣離子結合后可以結合到許多酶上，將其激活。視覺激動過程中的一個酶含有抑制亞基，當這個亞基可逆釋放時，酶的活性增加。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　二、酶含量的調節

　　(一)合成速度的調節（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）

　　有一類酶稱為誘導酶，是在細胞經特定誘導物誘導產生的。它的含量在誘導物存在下顯著增高。誘導物一般是其底物或類似物。其他含量基本不變的酶稱為結構酶。誘導酶在微生物中較多見，如大腸桿菌的半乳糖苷酶，在培養基中加入乳糖，則誘導產生，使細菌能利用乳糖。

　　結構酶和誘導酶的區分是相對的，只是數量的區別，不是本質的區別。酶的合成受基因和代謝物的雙重控制。基因是形成酶的內因，但酶的形成還受代謝物的調控，誘導物可增加酶量，酶的產物也能產生阻遏作用，使酶的生成量大大減少。也就是說，代謝物可以控制酶的生成速度和數量。

　　(二)降解的控制

　　酶量還可通過加快或減慢酶分子的降解來調節（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記），如在饑餓時，肝臟中的精氨酸酶降解速度減慢，酶量增多;乙酰輔酶A羧化酶降解加快，酶量減少。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　本章考點

　　本章名詞解釋

　　酶(enzyme):生物催化劑，（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是

　　通過降低活化能加快反應的速度。

　　脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基后的蛋白質部分。

　　全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。

　　酶活力單位(U,active unit):酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件(25oC，其它為最適條件)下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。

　　比活(specific activity):每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。

　　活化能(activation energy):將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。

　　活性部位(active energy):酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位于蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。

　　酸-堿催化(acid-base catalysis):質子轉移加速反應的催化作用。

　　共價催化(covalent catalysis)：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。

　　靠近效應(proximity effect)：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。

　　初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。

　　米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一個酶促反應的起始速度(υ)與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])

　　米氏常數(Michaelis constant):對于一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度(υ0)達到最大反應速度(υmax)一半時的底物濃度。

編輯推薦：

環球網校醫學考試網友情提示：如果您在此過程中遇到任何疑問，請登錄環球網校醫學考試論壇，隨時與廣大考生朋友們一起交流!

　　催化常數(catalytic number)(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處于飽和狀態下一個酶（環球網校醫學考試網整理生物化學第五章酶類復習筆記）(或一個酶活性部位)催化一個反應有多快的測量。催化常數等于最大反應速度除以總的酶濃度(υmax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量(摩[爾])。

　　雙倒數作圖(double-reciprocal plot):那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數(1/V)對底物度的倒數(1/LSF)的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。

　　競爭性抑制作用(competitive inhibition):通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。

　　非競爭性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。

　　反競爭性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。

　　絲氨酸蛋白酶(serine protease): 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。

　　酶原(zymogen):通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。

　　調節酶(regulatory enzyme):位于一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。

　　別構酶(allosteric enzyme):活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。

　　別構調節劑(allosteric modulator):結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。

　　齊變模式(concerted model)：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由于一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T(對底物親和性低的構象)和R(對底物親和性高的構象)之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。

　　序變模式(sequential model)：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，并使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。

　　同功酶(isoenzyme isozyme)：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。

　　別構調節酶(allosteric modulator)：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。

編輯推薦：