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2013年自考生物化學復習資料(4)

更新時間:2013-05-03 13:41:43 來源:|0 瀏覽0收藏0

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  16、α-螺旋是右手螺旋,螺旋直徑0.5nm,R側鏈向外伸出,以每一螺旋為重復結構單位,含3.6個氨基酸殘基,螺距為0.54nm。氫鍵與螺旋軸基本平行。氫鍵是維持螺旋的穩定因素。上升一圈長度增加0.54nm。由于脯氨酸的亞氨基參與形成肽鏈后,但原則上沒有氫原子,無法充當氫鍵供體。

  17、一條完整的蛋白質多肽鏈中彼此遠離的一些氨基酸殘基通過非共價鍵及少量共價鍵如二硫鍵結合,使多肽鏈在二級結構基礎上進一步折疊形成特定的空間結構,這就是它的三級結構。三級結構由眾多氫鍵、疏水鍵、部分離子鍵及少量共價鍵維持穩定。蛋白質的四級結構(功能結構)兩條或兩條以上的三級結構提供非共價鍵構成蛋白質的四級結構,其中每一條三級結構稱為亞基。

  18、 蛋白質變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響,改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞,都是變性的結果。能使蛋白質變性的化學方法有加強酸、強堿、重金屬鹽、尿素、乙醇、丙酮等;能使蛋白質變性的物理方法有加熱(高溫)、紫外線及X射線照射、超聲波、劇烈振蕩或攪拌等。

  19、簡述蛋白質的抽提原理和方法。抽提是指利用某種溶劑使目的蛋白和其他雜質盡可能分開的一種分離方法。其原理:不同蛋白質在某種溶劑中的溶解度不同,所以可以通過選擇溶劑,使得目的蛋白溶解度大,而其他雜蛋白溶解度小,然后經過離心,可以去除大多數雜蛋白。方法:溶劑的選擇是抽提的關鍵,由于大多數蛋白質可溶于水、稀鹽、稀堿或稀酸,所以可以選擇水、稀鹽、稀堿或稀酸為抽提溶劑;對于和脂類結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質分子可以選用有機溶劑進行抽提。

  20、酶與一般催化劑比較:具有極高的催化效率、具有高度專一性、易失活(化學性質不穩定)、酶的催化活性收到調節、抑制、與輔酶因子有關。酶的化學本質就是蛋白質。全酶←→酶蛋白+輔因子。

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