2013年自考生物化學復習資料（5）

更新時間：2013-05-03 13:43:40 來源：|0

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　　21、金屬離子作為輔助因子的作用有：作為酶活性中心的催化基團參加反應。作為連接酶與底物的橋梁，便于酶對底物起作用。)為穩定酶的空間構象所必需。中和陰離子，降低反應的靜電斥力。

　　22、酶和一般催化劑的作用是一樣的，能減低反映分子所需的活化能(酶催化本質)，從而增加了活化分子數，加快了反應速度。中間產物學說：通過形成中間產物使反應沿一個低活化能的途徑進行。誘導契合：酶分子活性中心的結構原來并非和底物的結構互相吻合，但酶的活性中心是柔軟的而非剛性的。當底物與酶相遇時，可誘導酶活性中心的構象發生相應的變化，有關的各個基因達到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結合成中間絡合物，并引起底物發生反應。反應結束當產物從酶上脫落下來后，酶的活性中心又恢復了原來的構象。

　　23、酶的任何部位破壞，酶功能喪失。酶比一般催化劑具有更高催化效率因素：鄰近定向效應、“張力”和”形變”、酸堿催化、共價催化。酶活性中心()是低介電區域。酶原是指在酶的生物合成中，不具有生物學活性的酶的前體物質。原的激活是生物體內一種重要的酶活性調節的方法，使酶能在特定的組織和時期表達生物學活性，已起到特定的作用。

　　24、簡述抑制劑對酶活性的抑制作用與酶變性的不同點。(1)抑制劑對酶有一定的選擇性，一種抑制劑只能引起某一類或某幾類酶的抑制;而使酶變性失活的因素，如強酸、強堿等，對酶沒有選擇性;(2)抑制劑雖然可使酶失活，但它并不明顯改變酶的結構，不引起酶蛋白變性，去除抑制劑后，酶又可恢復活性。而變性因素常破壞酶分子的非共價鍵，部分或全部地改變酶的空間結構，從而導致酶活性的降低或喪失。

　　酶反應速度的測量：測定單位時間內地物的消耗量或產物量，通常以測定產物生成量較為準確。Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下：它的數值等于酶促反應達到其最大速度Vm一半時的底物濃度〔S〕，圖示以及公式推導。它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然

　　25、對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義?為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢? 據V-[S]的米氏曲線可知，當底物濃度大大低于Km值時，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經濟;當底物濃度大大高于Km值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應速度變化不大，不利于反應速度的調節;當底物濃度在Km值附近時，反應速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應速度的調節。

?2013年7月各省市自考考試安排匯總