2022年初級藥師基礎知識重點筆記：蛋白質的結構與功能

一、蛋白質的元素組成及特點

組成蛋白質的主要元素有碳、氫、氧、氮和硫。各種蛋白質含氮量平均為 16%。

測定生物樣品中的含氮量可得出蛋白質的大致含量：每克樣品含氮的克數 ×6.25= 蛋白質的克數 / 克樣品。

二、氨基酸的種類及結構特點藥士考點

組成人體(天然)蛋白質的氨基酸共有 20 種，它們都是由基因編碼的，又被稱為編碼氨 基酸。這些氨基酸的結構特點為除個別外，均為 L-α- 氨基酸。兩個特例分別是脯氨酸和甘氨酸。脯氨酸為 α- 亞氨基酸;甘氨酸不含手性碳原子，無 D、L 型之分。

三、氨基酸的分類藥士可略

20 種天然氨基酸按側鏈的理化性質分為 5 類：

(1)非極性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、脯氨酸、 甲硫氨酸共 7 種氨基酸;

(2)極性中性氨基酸，包括絲氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和蘇氨酸共 5 種 氨基酸;

(3)含芳香環的氨基酸，包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸;

(4)酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸;

(5)堿性氨基酸，包括賴氨酸、精氨酸和組氨酸。

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四、蛋白質的分子結構

(1)一級結構：多肽鏈中氨基酸的排列順序，主要化學鍵是肽鍵。

(2)二級結構：某一段肽鏈的局部空間結構，包括 α- 螺旋、β- 折疊、β- 轉角和無規則 卷曲。化學鍵是氫鍵。

(3)三級結構：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，形成和穩定主要靠次級鍵——疏水作用力、離子鍵、氫鍵和范德華力等。

(4)四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間分布及亞基接觸部位的布局和相互作用，作用力主要是疏水作用力，氫鍵和離子鍵也參與維持。

五、蛋白質結構與功能的關系

(1)血紅蛋白的分子結構與鐮狀細胞貧血

①血紅蛋白的分子結構：由 1 個珠蛋白和 4 個血紅素(又稱亞鐵原卟啉)組成。Hb 是由 4 個單體構成的四聚體。

②鐮狀細胞貧血：根本原因是血紅蛋白的一級結構錯誤，正常人血紅蛋白 β 亞基的第 6 位氨基酸是谷氨酸，而在鐮狀細胞貧血的血紅蛋白中卻是纈氨酸，導致血紅蛋白溶解度降低，在 細胞中聚集沉淀，相互黏著，紅細胞變形成鐮刀狀而極易破裂，產生貧血。

(2)空間結構與運氧功能的關系：血紅蛋白中的 Fe2+ 與氧結合，發揮運輸氧的作用。

(3)協同效應、變構效應的概念

①協同效應：一個寡聚體亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一亞基與配體的結合 能力，如果促進則為正協同效應，反之為負協同效應。

②變構效應：一個蛋白質與它的配體結合后，導致蛋白質的構象發生變化，使它更適于功 能需要，這一類變化稱為變構效應。

六、蛋白質的理化性質

(1)兩性電離：蛋白質所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH稱為該蛋白質的等電點(pI)。

(2)膠體性質：維持蛋白質溶液穩定的因素是水化膜(親水基團，阻斷蛋白質顆粒的相互聚集，防止蛋白質的沉淀析出)和同種電荷(在 pH ≠ pI 的溶液中，帶同種電荷;pH > pI，帶負電荷;pH < pI，帶正電荷)。

(3)變性與復性：在某些物理和化學因素(如加熱、強酸、強堿、有機溶劑、重金屬離子及生物堿等)作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質的變性。變性的蛋白質只要其一級結構仍完好，可在一定條件下恢復其空間結構，隨之理化性質和生物學性質也重現，這稱為復性。

(4)紫外吸收：含色氨酸和酪氨酸，故在 280 nm 波長處有特征性吸收峰，可作蛋白質定量測定。

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